Guide to science



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Isaac Asimov

Introducción a la ciencia

(Vol. II, Parte 2)

Título original: Asimov's guide to science


Segunda Parte: Ciencias Biológicas*

XIV. EL CUERPO

Alimentos


El primer adelanto importante en la ciencia médica fue, quizás, el descubrimiento de que una buena salud exigía una dieta sencilla y equilibrada. Los filósofos griegos recomendaban moderación en la comida y en la bebida, no sólo por razones filosóficas, también porque los que seguían esta regla se sentían mejor y vivían más años. Esto era un buen comienzo, pero con el tiempo los biólogos comprendieron que la simple moderación no era suficiente. Aunque se tenga la suerte de poder evitar comer demasiado poco y el sentido común suficiente para no comer demasiado, no se conseguirá gran cosa si la dieta es pobre en determinados elementos esenciales, como ocurre realmente en gran número de personas en algunos lugares del planeta.

En cuanto a sus necesidades dietéticas, el cuerpo humano está más bien especializado. Una planta puede vivir sólo a base de anhídrido carbónico, agua y ciertos iones orgánicos. Algunos microorganismos pueden, igualmente, arreglárselas sin alimento orgánico alguno; por ello, se les denomina «autotróficos» («autoalimentados»), lo cual significa que pueden crecer en ambientes en los que no existe otro ser viviente. La Neurospora del pan molturado es ya un poco más complicada: además de las sustancias inorgánicas, necesita azúcar y la vitamina biotina, y, a medida que las formas de vida se van haciendo más y más complejas, parecen depender cada vez en mayor grado de su dieta para el suministro del material orgánico necesario en la formación del tejido vivo. El motivo de ello es, simplemente, que han perdido algunas de las enzimas que poseen los organismos más primitivos. Una planta verde dispone de un suministro completo de enzimas para formar, a partir de materias inorgánicas, todos los aminoácidos, proteínas, grasas e hidratos de carbono que necesita. La Neurospora posee todas las enzimas, excepto las necesarias para formar azúcar y biotina. Cuando llegamos al hombre, encontramos que carece de las enzimas necesarias para producir muchos de los aminoácidos, vitaminas y otros productos necesarios, y que debe obtenerlos ya elaborados, a través de los alimentos.

Esto puede parecer una especie de degeneración, una creciente dependencia del medio ambiente, que coloca al organismo humano en una situación desventajosa. Pero no es así. Si el medio ambiente proporciona los materiales de construcción, ¿para qué cargar con la complicada maquinaria enzimática que se necesita para fabricarlos? Ahorrándose esta maquinaria, la célula puede emplear su energía y espacio para fines más delicados y especializados.

Fue el médico inglés William Prout (el mismo Prout que se adelantó un siglo a su época, al afirmar que todos los elementos estaban formados a partir del hidrógeno) quien primeramente sugirió que los alimentos orgánicos podían ser divididos en tres tipos de sustancias, más tarde denominados hidratos de carbono, grasas y proteínas.

Los químicos y biólogos del siglo XIX, sobre todo el alemán Justus von Liebig, descubrieron gradualmente las propiedades nutritivas de estos alimentos. Averiguaron que las proteínas son las más esenciales y que el organismo puede sobrevivir solo con éstas. El cuerpo no puede producir proteínas a partir de los hidratos de carbono y las grasas, porque estas sustancias no tienen nitrógeno, pero puede formar los hidratos de carbono y las grasas necesarias partiendo de materias suministradas por las proteínas. No obstante, puesto que la proteína es relativamente escasa en el medio ambiente, sería un despilfarro vivir a base de una dieta formada únicamente por proteínas —algo así como alimentar el fuego con los muebles de la casa, cuando no se dispone de troncos para ello—.

En circunstancias favorables, las necesidades diarias de proteínas del cuerpo humano, dicho sea de paso, son sorprendentemente bajas. El Departamento de Alimentos y Nutrición de la Junta Nacional de Investigación, en su cuadro de recomendaciones de 1958, sugería que la cantidad mínima para un adulto era la de un gramo de proteínas por kilogramo de peso corporal al día, lo que supone un poco más de 56,5 g para el adulto medio. Aproximadamente dos litros de leche pueden aportar esta cantidad. Los niños y las mujeres embarazadas, o en período de lactación, necesitan una mayor cantidad de proteínas.

Desde luego, gran parte depende de las proteínas que se elijan. Los científicos del siglo XIX trataron de averiguar si, en épocas de hambre, la población podría vivir alimentándose únicamente de gelatina —un material proteínico que se obtiene calentando huesos, tendones y demás partes, en otro caso no comestibles, de los animales—. Pero el fisiólogo francés Francois Magendie demostró que, cuando la gelatina era su única fuente de proteínas, los perros perdían peso y morían. Esto no significa que sea un error administrar gelatina como alimento, sino simplemente que no se aporta todo el material energético necesario, cuando ésta es la única proteína contenida en la dieta. La clave de la utilidad de una proteína radica en la eficacia con que el organismo puede emplear el nitrógeno que suministra. En 1854, los peritos agrícolas británicos John Bennet Lawes y Joseph Henry Gilbert alimentaron un grupo de cerdos con proteínas administradas en dos formas —lentejas y cebada—. Descubrieron que los cerdos retenían mucho más nitrógeno con la dieta de cebada que con la de lentejas, estos fueron los primeros experimentos del «balance de nitrógeno».

Un organismo en crecimiento acumula gradualmente nitrógeno a partir de los alimentos que ingiere («balance positivo de nitrógeno»). Si se está muriendo de hambre o sufre una enfermedad debilitante, y la gelatina es su única fuente de proteínas, el cuerpo continúa, desde el punto de vista del equilibrio del nitrógeno, muriendo de hambre o consumiéndose (situación que se denomina «balance negativo de nitrógeno»). Sigue perdiendo más nitrógeno del que asimila, independientemente de la cantidad de gelatina con que se le alimenta.

¿Por qué sucede así? Los químicos del siglo XIX descubrieron, finalmente, que la gelatina es una proteína particularmente simple. Carece de triptófano y de otros aminoácidos que existen en la mayor parte de las proteínas. Sin estos materiales de construcción orgánicos, el cuerpo no puede elaborar las proteínas que necesita. Por tanto, a menos que tenga en su alimentación otras proteínas, los aminoácidos que se encuentran en la gelatina son inútiles y deben ser excretados. Es como si los constructores se encontrasen con grandes cantidades de tablas de madera, pero no tuviesen clavos. No sólo les resultaría imposible construir la casa, sino que los tablones realmente estorbarían y, por último, tendrían que deshacerse de ellos. En la década de 1890, se realizaron intentos para convertir la gelatina en un componente dietético más eficiente, añadiéndole algunos de los aminoácidos en los que era deficitaria, pero sin éxito. Se han obtenido mejores resultados con proteínas no tan rigurosamente limitadas en su composición como la gelatina.

En 1906, los bioquímicos ingleses Frederick Gowland Hopkins y E. G. Willcock alimentaron a un ratón con una dieta en la que la única proteína era la ceína, que se encuentra en el maíz. Sabían que esta proteína contenía poca cantidad de triptófano. El ratón murió al cabo de unos catorce días. Los investigadores trataron entonces de alimentar a otro ratón con ceína, añadiéndole triptófano. Esta vez, el ratón sobrevivió el doble de tiempo. Era la primera prueba sólida de que los aminoácidos, más que las proteínas, debían de ser los componentes esenciales de la dieta. (Aunque el ratón seguía muriendo prematuramente, esto quizás era debido, sobre todo, a la falta de ciertas vitaminas, no conocidas en aquellos años.) En la década de 1930, William Cumming Rose, un especialista norteamericano en nutrición, resolvió finalmente el problema de los aminoácidos. En aquella época, se conocían ya la mayor parte de las vitaminas, de modo que pudo suministrar a los ratones las que necesitaban y concentrarse en los aminoácidos. Rose administró como alimento a las ratas una mezcla de aminoácidos, en lugar de proteínas. Las ratas no vivieron demasiado tiempo con esta dieta. Pero cuando los alimentó con una proteína de la leche, denominada caseína, consiguieron sobrevivir. En apariencia, había algo en la caseína —probablemente algún aminoácido todavía no descubierto— que no se hallaba presente en la mezcla de aminoácidos que había empleado. Rose descompuso la caseína y trató de añadir algunos fragmentos moleculares de ésta a su mezcla de aminoácidos. De este modo consiguió hallar el aminoácido denominado «treinina», el último de los aminoácidos principales que quedaba por descubrir. Cuando añadió la treinina extraída de la caseína a su mezcla de aminoácidos, las ratas crecieron satisfactoriamente sin necesidad de ninguna proteína íntegra en su dieta.

Rose procedió a efectuar diversas pruebas, suprimiendo cada vez uno de los aminoácidos de la dieta. Con este método, identificó finalmente diez aminoácidos como elementos indispensables en la dieta de la rata: lisina, triptófano, histidina, fenilalanina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, valina y arginina. Si se le suministraban cantidades suficientes de estos elementos, la rata podía manufacturar el resto de los que necesitaba, como la glicina, la prolina, el ácido aspártico, la alanina, etc.

En la década de 1940, Rose dirigió su atención hacia las necesidades del hombre en cuanto a aminoácidos. Logró persuadir a algunos estudiantes graduados para que se sometiesen a dietas controladas, en las que la única fuente de nitrógeno era una mezcla de aminoácidos. En 1949, pudo ya anunciar que el hombre adulto sólo necesitaba ocho aminoácidos en su dieta: fenilalanina, leucina, isoleucina, metionina, valina, lisina, triptófano y treonina. Puesto que la arginina y la histidina, indispensables en la rata, no lo son en el hombre, podría llegarse a la conclusión de que el hombre era menos especializado que la rata, o, realmente, que cualquiera de los animales con los que se ha experimentado en detalle.

Potencialmente, una persona podría vivir con solo los ocho aminoácidos dietéticos esenciales; suministrándole la cantidad necesaria de éstos, no sólo podría producir los restantes aminoácidos que necesita, sino también los hidratos de carbono y las grasas. De todos modos, una dieta constituida exclusivamente por aminoácidos sería demasiado cara, sin contar con su insipidez y monotonía. Pero resulta considerablemente útil saber cuáles son nuestras necesidades en aminoácidos, de modo que podamos reforzar las proteínas naturales cuando es necesario para conseguir una máxima eficacia en la absorción y utilización del nitrógeno.




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