Respuestas actividades del tema-5 : las proteínas



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RESPUESTAS ACTIVIDADES DEL TEMA-5 :LAS PROTEÍNAS

5.4. Los aminoácidos son compuestos anfóteros que se caracterizan por tener un grupo amino y otro carboxilo.

¿Se podrían separar los distintos aminoácidos de una mezcla en función de su carga eléctrica? Razona la respuesta.

Se podrían separar, sometiendo la mezcla de aminoácidos a una electroforesis, que es una técnica instrumental basada en el principio de la migración de los iones cuando se someten a un campo eléctrico.

Esta separación es posible, gracias a que existen aminoácidos con carga positiva o con carga negativa en sus radicales.

5.5. Con relación a las proteínas.

a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas?

b) Escribe su fórmula general. Atendiendo a la variedad de radicales, cita cuatro tipos de dichas unidades estructurales.

c) Enumera cinco funciones de las proteínas y pon un ejemplo de cada una de ellas.

a) Las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos.

b) La fórmula general de un aminoácido se muestra en el dibujo.

En función del radical que lleven, los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos: hidrófobos, como la alanina; hidrófilos, como la serina; básicos, como la lisina; y ácidos, como el ácido aspártico.

c) Cinco de las funciones desarrolladas por las proteínas son:

De reserva, como la ovoalbúmina de la clara de huevo.

De transporte, como la hemoglobina de la sangre que transporta oxígeno.

Contráctil, como la miosina o la actina de las células musculares.

De protección, como el fibrinógeno, proteína que impide la coagulación de la sangre.

De defensa, como los anticuerpos.

5.6. Define qué son los aminoácidos, escribe su fórmula general y clasifícalos en función de sus radicales.

Describe el enlace peptídico como característico de la estructura de las proteínas.



Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que cuando se unen entre sí forman proteínas. Químicamente, están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena

lateral o grupo R: todos ellos, unidos covalentemente a un átomo de carbono denominado carbono α

La fórmula general de un aminoácido se muestra en el siguiente dibujo:

Los aminoácidos en función de los radicales que posean se clasifican en cuatro grupos:

Hidrófobos. Los radicales son de naturaleza hidrocarbonada no polar.

Polares hidrofílicos. Los radicales son polares, pero sin carga.

Básicos. Los radicales poseen un grupo amino que se ioniza positivamente.

Ácidos. Los radicales poseen un grupo carboxilo que se ioniza negativamente.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y elgrupo amino de otro, perdiéndose en tal unión una molécula de agua. Las características del enlace peptídico son las siguientes:

Es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C–N.

Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.

Los cuatro átomos (C=O y N–H) del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.

Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C–C y N–C.

5.7. Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de moléculas más simples.

a) ¿Cómo se denominan las unidades estructurales de las proteínas?

b) ¿Qué características comunes poseen estas unidades?

c) A partir de la fórmula de la glicina (Gly), alanina (Ala) y serina (Ser), formula el tripéptido Ala-Ser-Gly.

d) Describe las funciones biológicas de las proteínas.



a) Las unidades estructurales que forman las proteínas son los aminoácidos.



b) Los aminoácidos tienen en común el estar formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y llevar en su molécula un grupo carboxilo (–COOH), un grupo amino (–NH2) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos covalentemente a un átomo de carbono denominado carbono α (Cα).

c) El tripéptido Ala-Ser-Gly se formula según aparece en el dibujo.

d) Las funciones biológicas más importantes de las proteínas son:

Función estructural. Forman parte de todas las estructuras celulares, como, por ejemplo, las proteínas

que se encuentran en las membranas celulares.

Función enzimática. Son los catalizadores de las reacciones biológicas. Tal es el caso de la lipasa.

Función de reserva. Algunas proteínas sirven como alimento al embrión durante su desarrollo, como

la ovoalbúmina de la clara de huevo.

Función contráctil. La actina y la miosina son dos de las proteínas con función contráctil. Se encuentran

en los músculos y son responsables de su contracción.

Función defensiva o protectora. Los anticuerpos son inmunoglobulinas que defienden a los seres

vivos de las infecciones.

Función hormonal. Algunas proteínas son hormonas y su función es regular alguna de las muchas

actividades celulares, como el metabolismo o la reproducción. La insulina es un ejemplo de proteína

con función hormonal: regula la cantidad de azúcar en sangre.

Función de transporte. Las enzimas pueden transportar una diversidad de sustancias, como sería el

caso de las lipoproteínas, transportadoras de lípidos: o la hemoglobina, transportadora de oxígeno.

Función homeostática. Las proteínas están implicadas en el mantenimiento del pH debido a que los

radicales de los aminoácidos pueden ser ácidos o básicos.

5.8. Formula el tripéptido Ala-Ser-Gly, sabiendo que la alanina es el extremo amino (grupo amino libre) y la glicina el extremo carboxilo (grupo carboxilo libre).¿Cómo se llama el enlace que une los aminoácidos?

El enlace que une dos aminoácidos se llama enlace peptídico.

5.9. Con relación a las proteínas.

a) Define la estructura primaria de las proteínas, indica qué tipo de enlace la caracteriza y nombra los grupos químicos que participan en el mismo.

b) Explica qué se entiende por desnaturalización de una proteína y nombra los orgánulos que están implicados en su síntesis y empaquetamiento.

a) Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional definida, que puede presentar cuatro niveles de complejidad: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

La estructura primaria la poseen todas las proteínas y es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran; es decir, indica los aminoácidos que la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización.

Las enlaces característicos de la estructura primaria son los enlaces peptídicos que se producen entre los aminoácidos que integran la proteína. En el enlace peptídico participa el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.



b) Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula,perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía

libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes como la urea.

Los orgánulos que están implicados en la síntesis de proteínas son el núcleo y los ribosomas, mientras que los que están implicados en su empaquetamiento son el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi.

5.10. Una macromolécula puede contener tres niveles estructurales, tal como se esquematiza en el dibujo.

a) ¿De qué macromolécula se trata?

b) ¿En qué nivel de conformación estructural es funcionalmente activa?

c) ¿Qué consecuencias tendría para la macromolécula la reacción que la convierte del nivel 3 al 1?

a) Se trata de una proteína, y en el esquema se han representado tres de sus cuatro posibles niveles estructurales: concretamente, el 1 se corresponde con la estructura primaria, el 2 con la estructura secundaria (lámina plegada) y el 3 representa la estructura terciaria.

b) Para que una proteína sea funcionalmente activa tiene que presentar estructura secundaria, terciaria o cuaternaria.

c) La reacción que provoca en una proteína la pérdida de su estructura terciaria (nivel 3 de la figura) implica la pérdida de su función. A este proceso se le denomina desnaturalización.

5.11. Describe la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas, haciendo hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan.

Estructura terciaria.



El término estructura terciaria se refiere al modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser de distintos tipos:

Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.

Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.

Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH) correspondientes a dos cisteínas.

Las características de una proteína y, lo que es más importante, las funciones biológicas que realiza dependen de la estructura terciaria que tenga.

Estructura cuaternaria. Es la estructura que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas –denominadas subunidad, monómero o protómero– que pueden ser iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y, en general, lo hacen mediante uniones débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e

incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas.

5.12. La figura 1 corresponde a una hormona constituida por la unión de 51 unidades representadas por círculos. La 2 corresponde a la estructura básica de cada una de sus unidades.

a) ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona?

b) Considerando la estructura básica, dibuja la unión de dos unidades.



c) Si las hormonas pertenecientes a este tipo de macromoléculas están formadas por estas unidades, ¿a qué se debe la variedad de estas sustancias hormonales?



a) La hormona representada en la primera figura es una proteína formada por dos cadenas polipeptídicas (los aminoácidos están representados por las bolas), unidas entre sí por medio de puentes disulfuro entre residuos de cisteína.

b) La unidad básica que forma parte de las proteínas son los aminoácidos, cuya estructura se corresponde con la segunda figura.

c) Las hormonas son proteínas y, como tales, están formadas por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos proteicos que pueden unirse entre sí formando múltiples combinaciones, dando origen a proteínas muy distintas que se diferencian, fundamentalmente, en su estructura primaria.

5.13. Explica en qué consiste la desnaturalización proteica. Indica qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados. ¿Qué factores provocan la desnaturalización?

La desnaturalización consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Los enlaces que se conservan son los enlaces peptídicos, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. Los enlaces que se ven afectados por la desnaturalización son todos aquellos que mantienen la estructura terciaria; son los siguientes:

Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.

Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas

laterales.

Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.

La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes como la urea.

5.14. Indica cuáles son las diferencias entre hidrólisis y desnaturalización de proteínas, enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos. Cita un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las proteínas.



La hidrólisis es una reacción en la que el agua actúa como reactivo, y tiene como consecuencia la ruptura de los enlaces peptídicos, con lo que los aminoácidos quedan libres; mientras que la desnaturalización es la pérdida de la conformación espacial de la proteína, lo que supone la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. No se rompen los enlaces peptídicos, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y nunca se obtienen aminoácidos libres. Los enlaces que se rompen cuando se produce la desnaturalización son aquellos que mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria:

Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta.

Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.

Puentes disulfuro entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.

El agente que provoca la hidrólisis es el agua, y los que provocan desnaturalización pueden ser la urea, la sal común en concentraciones elevadas, la elevación de la temperatura, cambios de pH, etc.

5.15. De entre las siguientes proteínas: colágeno, actina, fibrina, queratina, lactoalbúmina, inmunoglobulinas y elastina.

a) ¿Cuáles son fibrosas y cuáles son globulares?

b) Desde el punto de vista estructural, ¿qué diferencias existen entre una proteína con estructura fibrilar y otra globular?

c) Respecto a la solubilidad de las proteínas, ¿por qué, generalmente, las proteínas fibrosas son insolubles en agua mientras que las globulares son hidrosolubles?

a) Las proteínas fibrosas son: colágeno, miosina, fibrina, queratina y elastina; mientras que las globulares son: actina, lactoglobulina e inmunoglobulinas.

b) Las proteínas fibrilares poseen estructuras más simples que las globulares. En la mayoría de los casos, los polipéptidos que las integran se hallan ordenados o enrollados a lo largo de una sola dimensión; frecuentemente, en haces paralelos. Las proteínas globulares son más complejas que las fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran se encuentran plegadas formando una estructura compacta, más o menos esférica.

c) Las proteínas fibrilares son insolubles en agua porque los radicales de los aminoácidos, que pueden ser de naturaleza hidrófila o hidrófoba, se orientan hacia el exterior de la estructura secundaria que caracteriza a estas proteínas; ello hace que la cadena proteica no se rodee en su totalidad por el agua.

Las proteínas globulares son solubles en el agua, ya que los radicales de los aminoácidos hidrófilos quedan orientados hacia el exterior, mientras que los hidrófobos se orientan hacia el interior de la molécula.

Esto hace que la proteína pueda quedar rodeada de agua, y ello conlleva su solubilidad.

5.16. Las proteínas son biopolímeros constituidas por la combinación de unidades llamadas aminoácidos.

a) La figura muestra la fórmula general de un aminoácido.

El grupo R es para la alanina -CH3, la glicina -H y la serina -CH2OH. Escribe la fórmula del tripéptido Ala-Gly-Ser. Ten en cuenta que la alanina es el extremo amino (con el grupo amino libre) del tripéptido.



b) Las proteínas se pueden clasificar en holoproteínas y heteroproteínas. ¿Cuáles son los constituyentes de cada tipo?

c) ¿De qué nivel estructural depende la función biológica de una proteína?

d) Indica cuál de las siguientes funciones no puede ser desempeñada por proteínas: constituyente de las membranas biológicas, almacenamiento de información genética, catálisis de reacciones metabólicas y transporte de sustancias a través de membranas.

b) Las holoproteínas son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos, mientras que las heteroproteínas son proteínas que en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos (grupo proteico) y otra porción no proteica denominada grupo prostético.

c) La función biológica de una proteína depende de su estructura terciaria, que le confiere una conformación espacial a la que debe su función.

d) De todas las funciones nombradas, el almacenamiento de la información genética no es una función propia de las proteínas, lo es de los ácidos nucleicos.

5.17. Cita cuatro de las funciones más relevantes de las proteínas y explica dos de ellas, ilustrando cada explicación con un ejemplo.

De las diversas funciones de las proteínas, las más relevantes pueden ser: enzimática, estructural, transportadora y defensiva.

Función enzimática. Los catalizadores bioquímicos –conocidos como enzimas– son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas, aumentando la velocidad de dichas reacciones. Se conocen numerosas enzimas, y se clasifican según la reacción que

catalizan. Algunas de las enzimas más importantes son las hidrolasas, las liasas, las transferasas, las isomerasas, las oxidorreductasas, las sintetasas, las deshidrogenadas, etc.

Función estructural. Las proteínas –sobre todo, las fibrosas– realizan importantes funciones estructurales, proporcionando soporte mecánico a las células animales y vegetales. Se pueden encontrar tanto en las células como en los tejidos.

En las células encontramos las proteínas de la membrana plasmática, las histonas, que se comportan como elementos estructurales de los cromosomas; también encontramos los microtúbulos de tubulina, que forman parte del citoesqueleto, y realizan funciones tan importantes como la formación del huso mitótico,

el transporte intracelular o los movimientos de la célula.

Formando parte de los tejidos, tenemos las fibras de colágeno de los tejidos conjuntivos, que son las encargadas de dar resistencia mecánica; la queratina de la epidermis, la elastina del cartílago, etc. En algunos casos, forman también sus cubiertas externas; por ejemplo, la esclerotina del exoesqueleto de los

insectos.

5.18. Para cada una de las siguientes proteínas: hemoglobina, histona, amilasa, inmunoglobulina, albúminas, queratina, colágeno, miosina, insulina y mucinas, indica.

a) Grupo al que pertenece.

b) Tipo de estructura que presenta.

c) Función biológica que desempeña.

Proteína Grupo Estructura Función

5.19. Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de moléculas más simples.



a) ¿Cómo se denominan las unidades que se enlazan para constituir las proteínas?

b) ¿Qué características comunes poseen estas unidades?

c) Formula el dipéptido Ala-Gly.

d) Nombra tres funciones que pueden realizar estas macromoléculas en las células.

a) Las unidades que se enlazan para formar las proteínas se denominan aminoácidos.

b) Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que cuando se unen entre sí forman proteínas. Químicamente, están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o grupo R; todos ellos, unidos covalentemente a un átomo de carbono llamado carbono α (Cα).

c)

d) Tres de las diferentes funciones desarrolladas por las proteínas son: enzimática, estructural y de transporte.

5.20. ¿Cuántos aminoácidos diferentes constituyen las proteínas en los seres vivos? ¿Por qué elementos químicos están constituidos esos aminoácidos? ¿Qué se entiende por aminoácidos esenciales?

El número de aminoácidos diferentes que constituyen una proteína es de veinte.

Químicamente, los aminoácidos están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo no puede sintetizar, y por tanto, tiene que incorporarlos a partir de los alimentos.

5.21. La -queratina es una proteína presente en la piel de mamíferos y en sus derivados como uñas y pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los “moldeados” son tratamientos capilares que modifican el aspecto natural del cabello, haciendo desaparecer rizos

naturales y provocando la aparición de otros supuestamente más estéticos. Explica razonadamente la probable actuación de los “moldeadores” sobre las -queratinas capilares.

Las queratinas son un amplio grupo de proteínas animales que se sintetizan y almacenan en las células de

la epidermis; forman los cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales.

Para explicar la probable actuación de los “moldeadores” sobre las -queratinas capilares hay que conocer

la estructura que tiene esta proteína:



La -queratina tiene una estructura secundaria en forma de -hélice, ya que la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido. Es una estructura que se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios, formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue. La formación de estos enlaces determina no solo la estabilidad de la estructura, sino también la longitud del paso de rosca (avance por vuelta), que es de 0,54 nm.

La unión entre las cadenas polipeptídicas que forman la molécula de -queratina se realiza por medio de puentes disulfuro entre restos de cisteína. En las personas que tienen los cabellos lacios, los puentes disulfuro se establecen al mismo nivel; mientras que en las de pelo rizado se sitúan a distinto nivel, igual que ocurre cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.

Los “moldeadores” se utilizan en peluquería para que el pelo sea más rizado. Se trata de sustancias químicas que rompen los puentes disulfuro del cabello lacio natural, y establecen otros nuevos entre regiones

diferentes, consiguiendo con ello un acortamiento de la estructura en -hélice y con ello un rizado más intenso.

5.22. Las proteínas son la fuente de aminoácidos para los organismos heterótrofos y proceden de los alimentos

consumidos en la dieta, pero ¿cómo es posible que en el interior del aparato digestivo las

proteínas se transformen en aminoácidos para con ellos formar las proteínas propias del animal?

En el aparato digestivo, las proteínas son sometidas a hidrólisis por acción de enzimas específicas, que

rompen los enlaces peptídicos entre los aminoácidos, con lo que estos quedan libres y son absorbidos

para, posteriormente en la célula, unirse nuevamente, pero en un orden distinto y formar las proteínas

propias del animal.

5.23. A la vista de las siguientes secuencias de aminoácidos, analiza si se trata de un mismo péptido o por el contrario son péptidos diferentes:

Secuencia A: Pro-Glu-Ala-Cis-Tir-Ser

Secuencia B: Ser-Tir-Cis-Ala-Glu-Pro

Son dos péptidos distintos, pues aunque tienen los mismos aminoácidos, están ordenados de distinta manera y es por ello que son diferentes.

5.24. La hemoglobina es una proteína formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de tipo y otras dos de tipo . Se conoce la secuencia completa de aminoácidos, existiendo una pequeña diferencia entre la hemoglobina de las personas sanas y la hemoglobina de las personas con anemia falciforme.

Personas sanas: Val-His-Leu-Tre-Pro-Glu-Glu-Lis

Personas con anemia falciforme: Val-His-Leu-Tre-Pro-Val-Glu-Lis

a) ¿Qué cambio hay entre ambas moléculas de hemoglobina?

b) ¿Cuál es la función de la hemoglobina? ¿Crees que se puede ver alterada por el cambio experimentado?

Razona la respuesta.

c) ¿Qué tipo de estructuras proteicas posee la hemoglobina? De entre las nombradas, describe la estructura de orden superior.

d) Cita alguna proteína que desarrolle la misma función que la hemoglobina, pero en las células vegetales.

a) La diferencia entre la hemoglobina normal y la falciforme reside en el aminoácido que ocupa el 6º lugar; en la normal es el ácido glutámico (Glu), y en la falciforme es la valina (Val).

b) La función de la hemoglobina es transportar oxígeno desde las superficies respiratorias hasta las células.

La función transportadora de la hemoglobina se altera por el cambio en el aminoácido, ya que este cambio provoca, a su vez, una modificación de la estructura terciaria de la proteína, que hace que la hemoglobina no pueda unirse de manera eficaz al oxígeno, provocando con ello una enfermedad llamada anemia falciforme.



c) La hemoglobina posee las siguientes estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura de orden superior es la cuaternaria, estructura que poseen las proteínas, tanto fibrosas como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas –denominadas subunidad, monómero o protómero– que pueden ser iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos y, en general, lo hacen mediante uniones débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas. La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas, dos de un tipo (cadena ) y dos de otro tipo (cadena β).

d) La hemoglobina tiene una función transportadora, igual que ocurre con los citocromos, que son proteínas transportadoras de electrones, localizadas en la membrana celular de las bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos. Intervienen en la respiración celular y en la fotosíntesis, aceptando y liberando alternativamente electrones dentro de una cadena transportadora que tiene como fin la liberación de energía.

5.25. “Del interior de la cueva salía un fuerte olor a cuerno quemado.” Este podría ser el comienzo de algún relato de misterio del que sabemos poco, pero lo suficiente para saber que el olor a cuernoquemado es el que se desprende cuando se quema el pelo, la lana, las uñas o los cuernos de muchos animales, y que es consecuencia de las emanaciones de SO2.

a) Pelo, lana, uñas y cuernos son estructuras epidérmicas que están formadas por una determinada proteína, ¿de qué proteína se trata? ¿Qué función tiene?

b) Atendiendo a su composición química, ¿qué tipo de proteína es?

c) ¿A qué se deben las emanaciones de SO2 que provocan el característico olor a cuerno quemado?

a) El pelo, la lana, las uñas y los cuernos son estructuras epidérmicas formadas por queratina, proteína rica en aminoácidos azufrados. La función de la queratina es estructural.

b) Según su composición química es una holoproteína, ya que está formada únicamente por aminoácidos.

c) Las emanaciones de SO2 se deben a que durante la combustión del pelo o de los cuernos, el radical SH de los grupos tiol (-CH2-SH), propios de la cisteína, se oxida y se transforma en SO2, que es lo que provoca el característico olor a cuerno quemado.

5.26. Conocemos las diferencias que presenta un huevo antes y después de freírlo. Explica el proceso biológico que ha transformado la clara desde un producto gelatinoso y transparente hasta otro de mayor consistencia y opaco a la luz.

Las diferencias observadas en el huevo antes y después de freírlo son debidas a que, al freír el huevo, se incrementa la temperatura, y esto produce la desnaturalización de la ovoalbúmina, proteína que forma la clara. Las proteínas desnaturalizadas se coagulan, confiriendo a la clara de huevo aspecto consistente y opaco a la luz.

5.27. El cuadro adjunto contiene un azúcar, un lípido y un dipéptido.



a) Identifica cada molécula numerada.

b) Dibuja las moléculas resultantes de la hidrólisis del compuesto n.º 3.

a) El número 1 es un fosfolípido, concretamente el ácido fosfatídico; el número 2 es un disacárido, concretamente la maltosa; y el número 3 es un dipéptido formado por la unión de la alanina (Ala) y la serina (Ser).



b) La hidrólisis de la molécula 3, que es un dipéptido, provoca la rotura del enlace peptídico entre la alanina y la serina, y se quedan libres los dos aminoácidos.


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